ARCHIVÉ - La limpidité du cristal dans les sciences de la vie

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Le 04 février 2004 — Ottawa (Ontario)


Lésions du charbon bactérien du colza sur les feuilles d'un plant de canola.
Lésions du charbon bactérien du colza sur les feuilles d'un plant de canola.

Partout sur Terre, les chercheurs spécialisés dans les sciences de la vie sont de plus en plus nombreux à utiliser le synchrotron. En effet, ils recourent à ses rayonnements pour étudier la structure atomique des macromolécules biologiques telles les protéines grâce à une technique baptisée « radiocristallographie ».

Quand les rayons X traversent un cristal, les atomes de ce dernier dispersent la lumière en provoquant de petites ondes, un peu comme celles que provoque une pierre lancée dans une mare. Quand les crêtes des vaguelettes venant de deux atomes se rencontrent, il s'ensuit un point très lumineux, alors que la jonction d'une crête et d'un creux engendre un point noir par annulation réciproque. De telles données permettent de reconstruire la structure du cristal, ce qu'on ne pourrait faire avec la partie visible du spectre, les longueurs d'onde de la lumière étant trop grandes - la crête, beaucoup plus large, chevauche un grand nombre d'atomes si bien qu'on distingue mal les ondes engendrées par chacun d'eux et ne peut en déterminer l'agencement avec précision.

Pour les botanistes, la radiocristallographie facilite la sélection de plantes qui résisteront davantage aux agents pathogènes. Les maladies causent beaucoup de dommages aux cultures et les toxines des cryptogames constituent une véritable source de préoccupation pour la salubrité des aliments; enfin, l'usage de pesticides chimiques pose des problèmes au niveau de la pollution. Une solution économique et sans conséquence fâcheuse pour l'environnement serait de créer ou de modifier des variétés pour qu'elles résistent génétiquement aux agents pathogènes. Pour y arriver cependant, les scientifiques ont besoin de données précises sur la structure des protéines végétales qui participent au transfert de l'information génétique. Le Centre canadien de rayonnement synchrotron nous les procurera.

La phytorésistance à l'IBP-CNRC

Chaque année, les agriculteurs de l'Ouest canadien enregistrent de lourdes pertes quand leurs cultures de canola sont attaquées par le charbon bactérien du colza.

M. Pierre Fobert, de l'Institut de biotechnologie des plantes du CNRC (IBP-CNRC), a l'intention d'utiliser le synchrotron pour circonscrire exactement la surface des molécules qui entrent en action quand une plante tient un agent pathogène en échec.

Grâce à cette information, on pourrait sélectionner une variété de canola qui résistera naturellement au charbon bactérien.

 

Structure tridimensionnelle d'une protéine de la bactérie modèle E. coli.
Structure tridimensionnelle d'une protéine de la bactérie modèle E. coli.

 

De leur côté, les scientifiques de l'Institut de recherche en biotechnologie (IRB-CNRC) voient dans la source de faisceau du CCRS destinée à la cristallographie des protéines une installation moderne qui les aidera à caractériser les protéines bactériennes.

 

Sur la piste des bactéries pathogènes à l'IRB-CNRC

M. Myrek Cygler, de l'Institut de recherche en biotechnologie du CNRC (IRB-CNRC), a caractérisé plusieurs protéines d'une importante souche pathogène du colibacille (E. coli).

« La source de faisceau du CCRS réservée à la cristallographie des protéines, affirme-t-il, fournira les installations modernes essentielles aux recherches de premier plan en biologie structurale poursuivies dans divers laboratoires canadiens. »

M. Cygler faisait partie du comité qui a supervisé l'aménagement de la source de faisceau pour la cristallographie des protéines au CCRS. Avec les membres de son équipe, en 2004, il rapportera au Canada une expertise considérable en génomique structurale et en collecte de données à haut rendement.

 L'apparition de bactéries résistantes à l'arsenal d'antibiotiques habituel laisse planer une menace sur la santé publique. Bon nombre de souches antibiorésistantes font d'abord apparition à l'hôpital, où se trouvent des malades vulnérables. Les sociétés pharmaceutiques ont donc investi dans divers programmes en vue de concevoir de nouveaux médicaments contre ces bactéries. Pour leur prêter main forte, les chercheurs de l'IRB-CNRC ont recouru à un synchroton américain afin d'élucider la structure des protéines à l'origine de la survie des microorganismes pathogènes ou en partie responsables de leur pathogénicité. En saisissant mieux les interactions entre protéines et médicaments grâce à leur structure cristalline, on est d'ores et déjà parvenu à créer des médicaments contre le virus du SIDA. Par leur travail au CCRS, les cristallographes du CNRC nous renseignent sur la structure des protéines bactériennes, ce qui pourrait aboutir à de nouvelles méthodes de lutte contre les infections.

Les liens ci-dessous vous en diront plus sur les projets du CNRC entrepris au Centre canadien de rayonnement synchrotron (CCRS).

Renseignements : Relations avec les médias
Conseil national de recherches Canada
613-991-1431
media@nrc-cnrc.gc.ca

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